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  Home / Oberstufe  / Biologie LK / Proteine und Enzyme 

 
 
Skript Proteine und Enzyme
Inhalt: Umfangreiche Zusammenfassung zu Proteine und Enzyme.
Lehrplan: Proteine und Enzyme
Kursart: 4-stündig

 

Proteine und Enzyme

1. Proteinaufbau

Bedeutung der Proteine

  1. Transportproteine   z.B. Hmoglobin

  2.  Hormone                  z.B. Insulin, Hypophysenhormone

  3. Antikrper (Immunglobuline)

  4. Strukturproteine      z.B. Muskelprotein, Haut ,Sehnen

  5. Membranproteine    z.B. Tunnelprotein, Rezeptoren

  6. Speicherproteine     z.B. Milcheiwei

  7. Enzyme                      z.B. Azetylcholinesterase

  8. Toxine                          z.B. Bienengift, Schlangengifte


Die Bausteine der Proteinmolekle: Aminosuren

allgemeine Formel einer Aminosure:

Es gibt 20 verschiedene Aminosuren in biologischen Proteinen, d. h. 20 chemisch verschiedene R(este).  7 davon sind essentiell, d.h. sie knnen nicht vom Menschen hergestellt werden
--> sie mssen in der Nahrung enthalten sein.

 
Die Reste knnen polar (=hydrophil) sein oder unpolar (=lipophil). Dies ist wichtig fr die Funktion des Proteinmolekls in der Zelle z.B. die rumliche Form, die Verankerung in Biomembranen, die Affinitt zu anderen chemischen Wirkstoffen (Schlssel-Schloss-Prinzip)
 

Die Peptidbindung

Unter Abspaltung von Wasser knnen sich 2 Aminosuren verbinden.
Dabei reagiert die Carboxylgruppe der einen Aminosure mit der Aminogruppe der anderen Aminosure zu einem Dipeptid. Der Bindungstyp heit Peptidbindung. Durch Reaktion mit weiteren Aminosuren entstehen immer lngere Ketten (Tripeptide, .....Polypeptide....ab 100: Proteine)

(fr Chemiker: Freie Elektronenpaare am O-und N-Atom sind weggelassen worden)



Beachte:

Das Dipeptid Gly-Ala und das Dipeptid Ala-Gly sind nicht identisch! Da jede Peptidkette einen Amino-"Anfang" und ein Carboxyl-"Ende" hat, gibt es bei einem Tripeptid bereits 23=8 Mglichkeiten.
(Benutzte Zahl der verschiedenen Aminosuren "hoch" die Kettenlnge)

 

 

Aufbau der Proteinmolekle

Proteinmolekle sind Riesenmolekle aus unverzweigten Aminosureketten.
Sie falten sich zu bergeordneten Raumstrukturen (= Konformation ).

a) Primrstruktur
Definition: Die Abfolge der Aminosuren in der Kette = Aminosuresequenz 
Bindungstyp : Peptidbindung




b) Sekundrstruktur

Die Polypeptidkette liegt nicht gestreckt vor, sondern entweder in Schraubenform = (a- Helix) oder als so genannte b- Faltblattstruktur.

Bindungskrfte: Wasserstoffbrckenbindung = "HBrcken"
(In der
b-Faltblattstruktur werden mehrere nebeneinander liegende Polypeptidketten durch HBrcken zusammengehalten.)

Definition H-Brcke:
elektrostatische Anziehungskrfte zwischen positiv polarisierten H-Atomen und negativ polarisierten Atomen mit freien Elektronenpaaren (O, N, )

 


c) Tertirstruktur

Die schraubenfrmigen Polypeptidketten liegen ihrerseits in einer bergeordneten Raumstruktur gefaltet und geknuelt vor. Diese Konformation ist abhngig von der Primrstruktur. Je nachdem, welche Aminosuren an bestimmten Kettenpositionen liegen, kommt es zwischen den Aminosureresten (R) zu verschiedenen chemisch- physikalischen Anziehungskrften.
 
Bindungskrfte:
  • H Brcken (1)
    (Dipol-Anziehung/ polare Reste)
     
  • Ionenbindungen (2)
    (elektrisch geladene Reste durch zustzliche Suregruppe (-) oder Aminogruppe (+).)
     
  • Van-der-Waals Krfte (3) (unpolare Reste)
     
  • Disulfid Bindung (4) "Schwefelbrcke"
    (echte Bindung d.h. strkste Bindungskraft, die die Raumstruktur stabilisiert.)

    -->
    hitzebestndige Proteine zeigen einen hohen Cystein-Gehalt!

In dieser Raumstruktur sind Proteine biologisch wirksam als Hormone, Enzyme, Antikrper, etc. Sie falten sich je nach Aminosuresequenz selbstndig zu ihrer spezifischen Raumstruktur auf.

Beispiel: Insulin (Hormon der Bauchspeicheldrse)


d) Quartrstruktur

Mehrere Polypeptidketten in Tertirstruktur knnen sich zusammenschlieen, um eine besondere biologische Funktion zu erfllen, z.B. Hmoglobin: vier Polypeptidketten bilden zusammen ein Transportmolekl fr Sauerstoff (roter Blutfarbstoff in den Erythrozyten)

 

Ergnzend...:
Problem:
Proteine werden an den Ribosomen hergestellt.
Ihr Wirkungsort ist aber an den verschiedensten Stellen innerhalb bzw. auerhalb der Zellen. Woher "wei" das Proteinmolekl, wohin es soll? Wie erkennt das Protein seinen Zielort z.B. "sein" Zellorganell? Wie gelangt es in das von Membran(en) umgebene Zellorganell hinein?
 > Signal-Hypothese

Der Nobelpreistrger (1999) Gnter Blobel hat entdeckt, dass neu synthetisierte Proteinmolekle zustzlich mit einer "Adresse" versehen werden, damit sie in der Zelle den Ort finden, wo sie ihre biologische Wirkung entfalten sollen. Proteine besitzen also so etwas wie "Postleitzahlen" um sie auf den richtigen Weg zu bringen. Dies geschieht dadurch, dass am Moleklende eine spezielle Signalsequenz von 10 bis 30 Aminosuren angehngt wird. Dieses Signalpeptid ist dafr zustndig, dass das Protein gezielt durch die Membranen von Zellorganellen oder an eine bestimmte Stelle in der Zelle transportiert wird. 
Die kurze Peptidkette wirkt als "Schlssel", die ihr "Schloss" in Form von spezifischen Rezeptoren auf der Membran des "Adressaten" findet. Nachdem das Protein so auf der Membran "seines" Zellorganells angedockt hat, wird eine Reaktionskette in Gang gesetzt, in deren Verlauf das Protein durch die Membran geschleust wird.
Man nimmt an, dass dieses Prinzip universal ist, d.h. dass es fr alle Zellen gilt. Fehler bei der "Zustellung" knnten die Ursache von Krankheiten wie z.B. Mukoviszidose sein.

Chaperone helfen bei der Faltung der Proteine.
Eiweie (Proteine) sind langkettige Molekle, die durch Verknpfung von Aminosuren entstehen. Diese Moleklketten ordnen sich in zunehmend komplizierter werdenden  Formen an. Auf die Primrstruktur (=Kettenform) folgt durch innermolekulare Krfte die Sekundrstruktur: Dabei ergeben sich die Helix- (=Schraube) oder die Faltblatt-Struktur.
Durch funktionelle Gruppen (z.B. besonders durch die -SH Gruppe einiger AA) lagern sich wiederum Teile dieser Ketten zusammen. Es entsteht ein Knuel,  die Tertirstruktur. Whrend man noch vor einigen Jahren von einer zuflligen Anordnung  sprach, zeigte sich insbesondere durch die genaue bereinstimmung der Faltung bei Enzymen, dass hier fr den Zufall kein Platz bleibt.

Fr einige Beispiele kennt man inzwischen sogar helfende Molekle, die  die Proteingestalt zielsicher gestalten: Man spricht von Chaperonen (frz.chaperon, le - die Anstandsdame). Besonders interessant erweist sich deren Ttigkeit bei der Faltung gesunder in infektise Proteine, wie es bei der Umwandlung von gesunden Prion-Proteinen  in infektise Prionen geschieht. Dabei knnen Chaperone nur ttig werden, wenn bereits infektise Prionen vorliegen.

bungsaufgaben:

Tabelle:
Einige Aminosuren mit den zugehrigen Seitenresten R und deren Polaritt
Abb.1:
Ein Polypeptid mit 12 Aminosuren in Primrstruktur
 

Kreise bzw. Quadrate symbolisieren polare bzw. unpolare Reste R

Abb.2:
Das Polypeptid aus Abb.1 in wssriger Lsung in Raumstruktur
Abb.3: Ausschnitt aus einem Protein mit beta-Faltblattstruktur
typische Abi-Fragen:

1) Entscheiden Sie, ob die Kreise oder die Quadrate die polaren Seitenreste symbolisieren.
2) Geben Sie mit Hilfe der Tabelle eine mgliche Aminosure-Sequenz fr das Polypeptid an, die die Raumstruktur in Abb.2 erklrt. Begrnden Sie ihre Wahl.
3) Durch Mutationen im Erbgut knnen falsche Aminosuren in die Polypeptidkette eingebaut werden.
Welche Mutation htte fr die Raumstruktur -und damit fr die biologische Funktion des Proteins - den greren Effekt:
a) An Position 10 wird Leucin durch Valin ersetzt
oder:
b) An Position 10 wird Leucin durch Serin ersetzt. Begrnden Sie.
4) Begrnden Sie mit der Darstellung in Abb.3, warum Proteine mit berwiegend beta-Faltblatt-Struktur (Horn, Fingerngel) filzartig und schlecht wasserlslich sind.
Lsungsvorschlge:

Zu 1) Kreise bedeuten polare Seitenreste, die die Aminosure "wasserfreundlich" machen. Sie sind in Abb. 3 dem Wasser zugewandt. Quadrate bedeuten unpolare Moleklreste. Sie sind in Abb.3 dem Wasser abgewandt.

zu 2) Die Tertirstruktur ist die biologisch wirksame Form eines Proteins. Sie entsteht meist dadurch, dass sich die Ketten in wssriger Lsung zu einem Knuel zusammenfalten. Entscheidend fr die Form des Knuels sind die Moleklreste der einzelnen Aminosuren: Hydrophile/polare Reste versuchen nach auen zu kommen, um mit den umgebenden Wassermoleklen in Kontakt zu kommen (H-Brcken, Ionenanziehungskrfte), hydrophobe/unpolare Reste versuchen sich im "Knuelinneren" vom Wasser abzugrenzen (Van-der-Waals-Krfte).
Eine mgliche Aminosure-Sequenz: Ser-Ala-Val-Thr-Gly-Cys-Ile-Leu-Val-Ala-Thr-Ser

zu 3) a) Dieser Austausch ndert nichts an der Polaritt der Aminosure. Die Raumstruktur wrde sich also vermutlich nicht ndern, d.h. das Protein knnte seine biologische Funktion weiterhin erfllen.
        b) Diese Mutation htte vermutlich eine groe Wirkung auf die Raumstruktur. Die neue Aminosure ist polar und wrde die Kette so verdrehen, dass diese Aminosure nach auen zeigt. Die biologische Funktion z.B. eine Schlssel-Schloss-Beziehung z.B. als Rezeptor oder Signalstoff wre dadurch blockiert.

zu 4) In der beta-Faltblatt-Struktur sind die Peptidketten in einer sehr regelmigen Struktur durch innermolekulare H-Brcken verknpft. Fr Wassermolekle bleibt kaum mehr brig, als diese stabilen groen Moleklkomplexe uerlich d.h. oberhalb und unterhalb der Faltblatt-Flche zu benetzen.

 

2. Enzymeigenschaften

Enzyme sind Biokatalysatoren

Definition Katalysator:
Reaktionsbeschleuniger, d. h. Stoff, der chemische Reaktionen beschleunigt, indem er ihre Aktivierungsenergie herabsetzt.
 

Definition Enzym:
Biokatalysator d.h. Proteinmolekl mit katalytischer Wirkung
 

Eigenschaften eines Enzyms:

  • Biokatalysator
  • Substratspezifitt
  • Reaktionsspezifitt (Wirkungsspezifitt)
  • Wirkung in kleinsten Konzentrationen
  • Hitzeempfindlichkeit
     

Definition Substratspezifitt:
Ein Enzym kann nur eine(n) ganz bestimmte(n) Stoff(gruppe)
 = Substrat chemisch umsetzen
=> Schlssel-Schloss-Prinzip
(Schlssel = Substrat  / Schloss = Aktives Zentrum)
 
Schema:


 

Definition Reaktionsspezifitt:
Ein Enzym kann sein Substrat nur in einer ganz bestimmten Weise umsetzen,
d.h. nach einem bestimmten Reaktionstyp

z.B. bei Proteinase: Spaltung der Peptidbindung.


Ein bestimmtes Enzym1 kann das Substrat nur in P1und P2 spalten; um andere Spaltprodukte z. B. L1und L2 zu erhalten, braucht man ein anderes Enzym 2, da eine andere chemische Reaktion abluft.
 

Folgerung fr eine Zelle:

In einer Zelle mssen einige hundert verschiedene Enzyme enthalten sein, um alle Stoffwechselschritte zu katalysieren. Die Zelle kann den Stoffwechsel dadurch steuern, dass sie die Produktion oder die Aktivitt eines Enzyms kontrolliert (z.B. ber Hormone). Ohne Enzym luft bei Krpertemperatur kaum eine chemische Reaktion (schnell genug) ab.

 

Experimente zur Erklrung der Enzymeigenschaften

Das Energiediagramm einer chem. Reaktion mit oder ohne Katalysator.

Beispiel - Spaltung von Wasserstoffperoxid:

Die tzende farblose Flssigkeit zerfllt unter Energiefreisetzung in Wasser und Sauerstoff.
Bei Zimmertemperatur ist die Reaktion jedoch so stark gehemmt, dass keine O2- Entwicklung nachweisbar ist (Glimmspan-Probe).
Nach Zugabe eines Katalysators (Braunstein) oder des Enzyms Katalase (in allen Zellen z.B. Blutzellen)luft die Reaktion spontan ab.

Ergebnis: Es entsteht Sauerstoff und Wasser.
Der Braunstein setzt sich unverndert nach der Reaktion am Rg-Boden ab.

Reaktionsgleichung:

Energiediagramm:


 

Deutung:
  • Braunstein senkt die Aktivierungsenergie (= Hemmschwelle), so dass die Reaktion schon bei Zimmertemperatur abluft.
  • Der Katalysator nimmt zwar an der Reaktion teil, wird aber am Ende wieder unverbraucht freigesetzt  Wirkung in kleinsten Mengen!
  • Der Katalysator ndert nichts am Energieinhalt der Produkte und Edukte d.h. an der
    Reaktionswrme
    DH.

 

Experimente am Beispiel der Urease:

Vorkommen der Urease:
in Bakterien, die Harnstoff verwerten (Magenbakterien, Bodenbakterien) 
Enzymwirkung:
Harnstoffspaltung in Ammoniak und Kohlendioxid
Chem. Nachweis der Harnstoffspaltung:
a) Der entstehende Ammoniak reagiert mit Wasser zu einer Lauge: Nachweis mit Indikator (z.B. Phenolphthalein frbt sich rot)
b) die Lauge leitet den elektrischen Strom: Leitfhigkeitsmessung
Experimente:
  1. Erhitzen von Harnstoff
  2. Harnstoffspaltung mit Urease(-lsung)
  3. Thioharnstoff mit Urease
  4. Harnstoff(-lsung) + abgekochte Urease
  5. Harnstoff + Urease + Schwermetall-Ionen (Cu2+ , Pb2+, Hg2+...)
  6. Harnstoff + Urease + Enzymgift (z.B. Formaldehyd)
Ergebnisse und Deutung:
zum Experiment 1.
Ohne Enzym kann Harnstoff durch Erhitzen gespalten werden: Die Aktivierungsenergie wird durch Erhitzen zugefhrt.

zu 2.
Gibt man Urease zur Harnstofflsung, dann erfolgt die Spaltung schon bei Zimmertemperatur (sofortige Rotfrbung des  Indikators).
Deutung: Urease wirkt als Katalysator, d. h. als Reaktionsbeschleuniger, der die Aktivierungsenergie so weit herabsetzt, dass die Reaktion schon bei Zimmertemperatur abluft.

zu 3.
keine Reaktion
Deutung: Die Substratspezifitt der Urease verhindert, dass der chemisch hnliche Thioharnstoff umgesetzt wird. 

Schema:
Substatspezifitt

"falsches" Substrat :
Thioharnstoff

Definition:
kompetitive  Hemmung
eines Enzyms:
Konkurrenz um das aktive Zentrum durch einen chemisch hnlichen Stoff fhrt je nach der Konzentration des "falschen" Substrats zur teilweisen oder vlligen Hemmung des Enzyms. Hier konkurriert der Hemmstoff mit dem Substratmolekl um das aktive Zentrum.
Die Hemmung ist reversibel und lsst sich durch Erhhung der Substratkonzentration rckgngig machen.
Schema:
Definition:
allosterische Hemmung

 

Hemmstoffe ohne chemische hnlichkeit mit dem Substrat binden sich an ein so genanntes allosterisches Zentrum, das ist neben dem aktiven (katalytischen) Zentrum eine weitere Bindungsstelle. Durch Anlagerung des Hemmstoffs wird das aktive Zentrum indirekt so verndert, dass das Substrat schlechter umgesetzt wird.
Durch Erhhung der Substratkonzentration kann diese Hemmung nicht aufgehoben werden!
Biologische Bedeutung: Endprodukthemmung-negative Rckkopplung
Endprodukt E ist fr E1 ein allosterischer Hemmstoff, d.h. bei hoher Konzentration von E "schaltet sich die Produktion von E von selbst aus."
Schema:
zu den Experimenten 4., 5. und 6.:
Keine Reaktion: 
Die Tertirstruktur und damit das aktive Zentrum wird  in allen Fllen so stark verndert, dass die Enzymwirkung verloren geht.

zu 4: durch Hitzedenaturierung: thermische Bewegung durch Erhitzung zerstrt die H-Brcken.

zu 5: Schwermetallvergiftung: Schwermetall-Ionen gehen mit best. Aminosureresten stabile Bindungen ein nderung der Tertirstruktur

zu 6: Enzymvergiftung: Stoffe, die mit Proteinen chemisch reagieren, bewirken eine nderung der Raumstruktur siehe oben

Skizzen:

Zusammenfassung

  • Enzyme sind Biokatalysatoren
  • Enzyme gehren chemisch zu den Proteinen
  • Enzyme sind substratspezifisch
  • Enzyme sind reaktionsspezifisch
  • Enzyme wirken in kleinsten Konzentrationen
  • Enzyme sind hitzeempfindlich
  • Enzyme sind vergiftungsempfindlich 


Schematische Darstellung der Enzymwirkung:  Der Enzym-Substrat-Komplex

Allgemeine Enzym-Gleichung:

Molekulare Wirkungsweise eines Enzyms:

Enzyme gehren chemisch zur Stoffklasse der Proteine. Diese liegen als komplizierte Raumstruktur - der Tertirstruktur vor. Die Tertirstruktur des Proteins ist an einer bestimmten Stelle, dem aktiven Zentrum, rumlich so ausgebildet, dass das Molekl des umzusetzenden Stoffes (=Substrat) genau hineinpasst. Dieses aktive Zentrum lsst nach dem Schlssel-Schloss-Prinzip nur ein bestimmtes Substratmolekl andocken. (--> Enzym-Substrat-Komplex).

Molekularer Ablauf einer Enzym-Reaktion:

Die Substratmolekle lagern sich an die Enzymmolekle an, in dem sie im aktiven Zentrum andocken. Dadurch werden Bindungen im Substrat-Molekl gelockert und es kommt zur Absenkung der Aktivierungsenergie fr die Umsetzung des Substrats. Am Ende wird das Enzym-Molekl wieder unverndert freigesetzt.


Definition Coenzym
Zusatzstoff, ohne den viele Enzyme nicht funktionieren. Wird aber, im Gegensatz zum Enzym bei der Reaktion verbraucht, deshalb besser: Cosubstrat .z.B. ATP, Vitamine..
 

Enzymbeispiele mit Wirkung und Vorkommen

Name Wirkung Vorkommen
Urease  Harnstoffspaltung Bodenbakterien, ("Magengeschwr"-Bakterien Helicobacter pylori)
 Katalase
Spaltung von Peroxiden (H2O2 )
In allen lebenden Zellen
(z. B. Blutzellen)
Acetylcholinesterase  Spaltung von Acetylcholin Synaptischer Spalt
Proteinasen:
Pepsin
Trypsin
Eiweispaltung Magen 
Dnndarm
Amylase
Strkespaltung
Speichel, Dnndarm
DNase DNA-Spaltung Zellen

 


Anwendung der Enzyme in der Technik / im Alltag
 
- Biowaschmittel (Proteinasen als Fleckenentferner)
- in der Lebensmittelchemie z.B. Spaltung von Fruchtfleisch fr Sfte 
- zur Mrbemachung von Dosenfleisch
- Backhilfsmittel
 
siehe Tabelle:

3. Enzymaktivitt

Die Abhngigkeit der Enzymaktivitt von verschiedenen Faktoren

Definition Enzymaktivitt:
Ma fr die Zahl der Substratmolekle, die ein Enzym pro Sekunde umsetzt (=Umsatzrate, Wechselzahl)

Definition Reaktionsgeschwindigkeit:
Stoffumsatz pro Zeit d.h. Abnahme des Edukts / Zeit oder Zunahme des Produkts / Zeit

Faktoren, die die Enzymaktivitt beeinflussen: 
1) Temperaturabhngigkeit
2) Die Abhngigkeit von der Substratkonzentration
3) Die Abhngigkeit vom pH-Wert
4) Die Abhngigkeit von Giftstoffen
5) Kompetitive und allosterische Hemmung
 

1) Temperaturabhngigkeit

Skizze:

Deutung des Kurvenverlaufs:

I) Temperaturerhhung bewirkt eine Teilchenbeschleunigung
--> Enzymmolekle und Substratmolekle bewegen sich schneller und treffen hufiger zusammen;
--> die Reaktionsgeschwindigkeit (RG) steigt, d.h. pro Zeiteinheit entsteht mehr Reaktionsprodukt.

RGT-Regel: Eine Erhhung um 10 C bewirkt etwa eine Verdopplung der Reaktionsgeschwindigkeit.
Reaktionsgeschwindigkeits-Temperatur-Regel

II) Bei einer Temperatur von ca. 45 C wird die thermische Bewegung der  Enzymmolekle so heftig, dass die Tertirstruktur zerstrt wird (das bedeutet: H-Brcken, Disulfid-Brcken .. lsen sich)
--> die RG geht rasch gegen Null, da das aktive Zentrum zerstrt wird. -->
Hitzedenaturierung

 

2) Abhngigkeit der Enzymaktivitt von der Substratkonzentration

Deutung: Es handelt sich um eine Sttigungskurve.

1) Zunchst sind noch nicht alle Enzymmolekle mit Substratmoleklen besetzt
--> eine Erhhung der Substratkonzentration fhrt noch zu einer Beschleunigung der Reaktion;
2) Wenn alle Enzymmolekle voll ausgelastet sind, kann die RG nicht weiter steigen.
--> Sttigung!

   T=const.       
(E)=const.      

Wie she die Grafik bei hherer Temperatur aus? Wie she die Grafik bei hherer Enzymkonzentration aus?

 

3) Die Abhngigkeit vom pH-Wert

Definition pH-Wert:
Ma dafr, wie stark sauer bzw. alkalisch eine wssrige Lsung ist. (-lg(H3O+))

 

Skizze:

Deutung:

Jedes Enzym hat ein pH-Optimum Optimumskurven

z.B. Pepsin: Eiweispaltendes Enzym (Proteinase) in der Magenflssigkeit,
die stark sauer ist: pH-Optimum = 2

z.B. Trypsin: Proteinase im Dnndarm
(leicht alkalisch pH-Optimum bei 8 10)

z.B. Urease: pH-Optimum = 7

 

Deutung des Kurvenverlaufs:
 

Eine pH-nderung bewirkt eine nderung der Tertirstruktur des Proteinmolekls.
Grund:
Einige Aminosuren haben in ihrem Rest zustzliche Aminogruppen bzw. Carboxylgruppen.
Durch nderung des pH-Werts ndert sich die Konzentration an H+-Ionen (H3O+)
-->die Ionenladungen dieser Gruppen ndert sich
-->die Raumstruktur ndert sich.

Nur bei einem bestimmten pH-Wert ist das aktive Zentrum des Enzyms optimal passend fr das Substratmolekl.

 

4) Die Abhngigkeit von Giftstoffen

z. B. die Zugabe von Schwermetall-Ionen zu einer Urease-Reaktion zu einem bestimmten Zeitpunkt.

 

 

 

 

 

Zugabe von (nicht leitendem) Formaldehyd
Achtung: Hier wird nicht die RG gemessen, sondern die Menge an entstandenem Produkt! Nach Giftzugabe bleibt die Leitfhigkeit konstant.

Deutung:
Die Schwermetall-Ionen bzw. Formaldehyd und andere Gifte binden sich an die Eiweimolekle der Enzyme;
--> Blockierung der Enzymwirkung durch Vernderung
der Tertirstruktur

--> RG verringert sich je nach Giftdosis irreversibel!

 

 

5) siehe Enzymeigenschaften

 

bungsaufgaben


Lsungsstichworte:
zu 1) Substratspezifitt (linke Abbildung) und Reaktionsspezifitt (= Wirkungsspezifitt) (rechte Abbildung) + Erluterung
zu 2) Abhngigkeit der Enzymaktivitt/Reaktionsgeschwindigkeit von der Substratkonzentration / Sttigungskurve
zu 3) siehe Skript
zu 4) Nein, das pH-Optimum von Pepsin liegt bei 2
d.h. diese Protease arbeitet nur im stark sauren Magen-Milieu.
Entsprechendes gilt fr die Dnndarm-Protease Trypsin

 

Entropie / Energiekopplung / ATP als Energiebertrger

Die Zelle als offenes System:
Stoff- und Energieaustausch mit der Umwelt
Kopplung von energieliefernden und energieverbrauchenden Reaktionen
(Chemische Grundlagen)

Definition System:
Zusammenwirken vieler Einzelelemente  in geordneter Weise, z.B. in Regelkreisen.


kein Stoffaustausch, kein Energieaustausch
chemisches Gleichgewicht

--> eine Zelle kann kein geschlossenes System sein!

--> Lebewesen, Organe und Zellen sind also lebende Systeme.

Definition Geschlossenes System:
System, das mit seiner Umgebung weder Stoffaustausch noch Energieaustausch betreibt.
Hier stehen 2 Substanzen A und B durch eine chemische Reaktion (enzymatisch beschleunigt) in einem stabilen chemischen Gleichgewicht. (Die Geschwindigkeit der Hinreaktion entspricht der Geschwindigkeit der Rckreaktion).
Dieses System kann keine Arbeit leisten!

 

Definition Offenes System: System gekoppelter Reaktionen, das mit der Umgebung in Stoff- und Energieaustausch steht.
Hier werden produzierte Substanzen stndig entzogen ("ausgeschieden") und bentigte Substanzen zugefhrt.
> Es kann sich kein chemisches Gleichgewicht einstellen > das System kann dauerhaft Arbeit leisten, da das Erreichen des stabilen chemischen Gleichgewichtszustandes durch stndigen Zufluss bzw. Abfluss von Substanzen und Energie (Wrme) verhindert wird (auer im Tode!)

Definition Fliegleichgewicht (steady state):
Reaktionssystem vieler gekoppelter chemischer Reaktionen (Reaktionsketten), deren Zwischenprodukte stndig umgesetzt werden - die  aber in konstanten, "stationren" Konzentrationen vorliegen, solange Zu- und Abfluss (Input / Output) der Substanzen gleich gro sind.


Das offene System kann Arbeit leisten, da keine Zwischenreaktion im Gleichgewicht ist.

  • Das offene System "Zelle" muss in der Lage sein, auf Strungen der Stoffzufuhr ("Hunger, Durst"), auf vernderten Bedarf des Endprodukts (z.B. ATP-Mangel bei Anstrengung) oder Temperaturnderungen zu reagieren. Dies geschieht durch viele Regelungsvorgnge: z.B. Regelung der Enzymaktivitt, Regelung der Enzymsynthese (Genregulation), Regelung der Membrandurchlssigkeit, Regelung der Transportvorgnge..
     
  • Die langsamste Zwischenreaktion bestimmt den "Gesamtdurchfluss" durch das System. Hier liegt die Ursache vieler Stoffwechselkrankheiten, wenn defekte Enzyme (oder Substrate, Gifte etc.) die Umsatzrate eines Zwischenprodukts verndern.

Beachte: Die "stationren" Konzentrationen von Substanzen in Fliegleichgewichten sind oft winzig (--> Problem bei der Erforschung von Stoffwechselwegen), die Tagesumstze sind dagegen gro, da die Zwischenprodukte sofort im Stoffwechsel weiterverarbeitet werden.

Beispiel ATP-Umsatz: Ein Mensch setzt pro Tag sein eigenes Krpergewicht an ATP um.

stationre Konzentration:
ca. 50g -200g ATP pro Mensch mit ca.70 kg Gewicht
Tagesproduktion an ATP:
 In Ruhe: ca.70 kg ATP! (entspricht 8000 kJ/Tag)
 Leistungssport: kurzzeitig bis ca. 200 kg ATP!
Umsatzrate (Bakterienzelle): 2.500.000 ATP-Molekle/sec

 

Energetische Grundlagen des Stoffwechsels
Energiegewinnung, Energiespeicherung, Energietransport, Energiekopplung

Definition Energie: Die Fhigkeit, Arbeit zu leisten.

Gesetzmigkeiten, nach denen sich Stoffwechselvorgnge vollziehen:

1. Energieerhaltungssatz
Energie kann weder erzeugt noch zerstrt werden, sondern wird nur von einer Form in eine andere Energieform umgewandelt. (Lichtenergie, Wrmeenergie, chemische Energie, elektrische Energie, kinetische Energie....) 
Zellen knnen diese Energieformen in verschiedener Form nutzen, um ihren Stoffwechsel zu betreiben. Letztlich ist die Sonnenenergie der Motor aller Lebensvorgnge.
siehe kologie: Energiefluss in kosystemen

2. Das Streben nach einem Minimum an Energie
Bei jeder chemischen Reaktion kommt es neben den Stoffumstzen auch zu Energieumstzen. Dies beruht darauf, dass in jeder Substanz ein bestimmter "innerer Energiebetrag" = Enthalpie (= H) steckt. Diese Energie entspricht z.B. der Energie, die in den Bindungen (Bindungselektronen) steckt. Bei den chemischen Reaktionen entstehen neue Stoffe mit neuen Energieinhalten. In der Regel laufen chemische Reaktion nur dann freiwillig ab, wenn energiermere Produkte entstehen. Hier ist die Summe der Enthalpien der Endprodukte niedriger als die Summe der Enthalpien der Ausgangsstoffe. Die Energiedifferenz wird als Wrme, Licht, .. freigesetzt. > exotherme Reaktion (DH<0)
Beispiel: Der Abbau von groen Moleklen mit energiereichen Bindungen in stabilere Kleinmolekle (ATP-Spaltung, Glukoseabbau..)
Der Aufbau von biologischen Riesenmoleklen (z.B. Strke, DNA..) ist nur mit Aufwand von Stoffwechselenergie mglich, da der Energieinhalt dieser Molekle grer ist als die Summe der Energieinhalte der Baustein-Molekle (
DH>0)
z.B. Um 1mol =180g Glukose aus C02 und H20 herzustellen, sind 2817,7 kJ ntig.

3. Das Streben nach einem Maximum an Entropie
Eine Zelle ist ein hochgradig geordnetes System von Kompartimenten, in denen tausende von Substanzen getrennt voneinander auf kleinstem Raum gelagert und umgesetzt werden. Ohne stndigen Energieaufwand wrde durch Diffusion sofort ein vlliges Chaos d.h. eine gleichmige Durchmischung aller Stoffe einsetzen. "Leben" bedeutet also stndigen "Kampf gegen Unordnung". Sofort nach dem Tod einer Zelle strebt die Entropie einem Maximum zu.
Definition Entropie: Ma fr die Unordnung in einem System
Beispiel: Beim Aufbau eines Proteins aus vielen Aminosurebausteinen nimmt die Entropie stark ab, da die "Unordnung" der vorher frei beweglichen Bausteine zugunsten einer geordneten Primr-Sekundr- und Tertirstruktur aufgegeben wird. Es ist unwahrscheinlich, dass aus Unordnung spontan Ordnung entsteht. "Freiwillig" oder "zufllig" wrde dieses Molekl also sehr unwahrscheinlich entstehen.
Ein Lebewesen ist also ein hochgradig geordnetes, entropiearmes System, das nur durch stndige Energiezufuhr erhalten bleibt!

 

aus 1 folgt:
Zellen knnen ihre bentigte Energie in verschiedenen Formen aufnehmen:

photoautotrophe Lebewesen Lichtenergie wird benutzt, um aus energiearmen anorganischen Stoffen (CO2+H2O) energiereiche organische Stoffe (C6H12O6) herzustellen --> Photosynthese grne Pflanzen und Cyanobakterien
  6CO2 +6H2O -->C6H12O6 + 6O2
chemoautotrophe Lebewesen Chemische Energie aus oxidierbaren anorganischen Stoffen wird benutzt, um aus energiearmen anorganischen Stoffen (CO2+H2O) energiereiche organische Stoffe (C6H12O6) herzustellen --> Chemosynthese Schwefelbakterien  (S2--->S)
Nitratbakterien  (NO21--->NO31-)
 
heterotrophe Lebewesen Chemische Energie aus energiereichen organischen Moleklen (C6H12O6) wird zur Herstellung eigener energiereicher organischer Stoffe benutzt --> Dissimilation (aerob bzw. anaerob) Tiere, Pilze und Bakterien
aerobe Dissimilation: Atmungsgleichung
C6H12O6 + 6O2
-->6CO2 +6H2O
anaerobe Dissimilation: Grung
C6H12O6-->2C3H6O3 (Milchsure)
C6H12O6-->2C2H6O +2CO2 (Ethanol)


aus 2+3 folgt:

Ob ein Lebensvorgang d.h. eine chemische Reaktion freiwillig abluft oder nicht, hngt von der Enthalpie- und Entropie-Bilanz des Vorgangs ab. Nur freiwillig ablaufende Reaktionen knnen Stoffwechsel-Arbeit leisten - man nennt sie exergonische Reaktionen. Wichtige Molekle des Lebens (Glukose, Proteine, DNA..) sind sowohl vom Enthalpie- als auch vom Entropie-Standpunkt aus nur mit Energieaufwand zu erhalten, ihre Synthese ist ein endergonischer Vorgang. Diese Energie kann nicht wie im Reagenzglas durch Erhitzen oder elektrische Energie zugefhrt werden.
 

Energetische Kopplung von exergonischen Reaktionen mit endergonischen Reaktionen - Das ATP/ADP- System

Zellen mssen stndig Arbeit leisten:
- mechanische Arbeit: Kontraktion von Muskelzellen, Schlagen von Geieln / Cilien, Verkrzen der Spindelfasern bei der Chromosomenbewegung...
- Transportarbeit: Ionenpumpen, Herstellung von Konzentrationsgradienten..
- Chemische Arbeit: Antreiben energiebedrftiger, endergonischer Aufbau-Reaktionen z.B. Synthese von DNA, Proteinen..

Soll in der Zelle eine endergonische, d.h. energiebedrftige chemische Reaktion ablaufen, dann wird diese Reaktion mit dem fehlenden Energiebetrag dadurch versorgt, dass sie mit einer exergonischen Reaktion gekoppelt wird (z.B. ATP-Spaltung).
Luft andererseits eine exergonische Reaktion ab, dann wird die freiwerdende Energie nicht als Wrme vergeudet, sondern durch energetische Kopplung zur endergonischen Synthese von ATP genutzt.

ATP = Adenosintriphosphat ist in Lebewesen die wichtigste "energiereiche Verbindung". ATP ist ein Molekl, das durch die Art seiner "energiereichen" Bindungen einen besonders hohen Energieinhalt besitzt: (siehe Formel)
Die 3 Phosphatgruppen stoen sich durch 4 negative Ladungen auf engstem Raum stark ab
> die Bindungen - besonders zwischen der letzten und vorletzten Phosphatgruppe sind besonders energiereich d.h. instabil und werden unter Energiefreisetzung leicht gespalten (exergonische R.). Der Rest des Molekls ist ein Zuckermolekl Ribose und eine organische Base Adenin.
(Die Bausteine der Nukleinsuren, die Nukleotide sind hnlich gebaut)

Die Energie, die bei der Spaltung des ATP in ADP (=Adenosindiphosphat) und Phosphat frei wird, darf aber nicht als Wrmeenergie verpuffen, sondern muss als chemische Energie fr endergonische Reaktionen zur Verfgung stehen. Dies gelingt durch Kopplung der exergonischen (=Energie liefernden) mit der endergonischen (=Energie verbrauchenden) Reaktion.

Schema:

ATP als "chemischer Treibriemen" zwischen exergonischen und endergonischen
 Stoffwechselreaktionen

 

 

  • ATP als Energiewhrung: Da der ATP-Aufbau auch rumlich und zeitlich getrennt vom ATP-Abbau ablaufen kann, ist ATP in der Zelle berall als kurzfristig verfgbare "Energiewhrung" im Einsatz.
  • ATP als kurzfristiger Energiespeicher
  • ATP als Energietransport-Molekl: Der Ort der ATP-Synthese muss nicht der Ort der ATP-Spaltung sein.
 

Beispiele fr die Wirkungen des ATP als Energiewhrung:

  • Aufbau von energiereichen Moleklen: Strke, Proteine, DNA., Sehfarbstoff (Rhodopsin)..
  • Bewegungsenergie: In Muskelzellen und Geieln verndert sich die Raumstruktur von Proteinen.
  • Elektrische Energie: Aufbau von Spannungen an Nervenzellen durch aktiven Transport.
  • Wurzeldruck in Pflanzen durch aktiven Transport.
  • Lichtenergie: Biolumineszenz (Glhwrmchen..)

 

Die Regeneration von ATP: ATP-Zyklus
Eine Muskelzelle setzt ihren gesamten ATP-Vorrat in einer Minute um. Das bedeutet, dass pro Sekunde und Zelle 10 Millionen ATP-Molekle verbraucht aber auch wieder regeneriert werden! Zur Regeneration von ATP durch Addition von Phosphat an ADP muss der gleiche Energiebetrag aufgewendet werden, wie beim Zerfall freigesetzt wurde. Deshalb werden alle exergonisch ablaufenden Abbau-Reaktionen in der Zelle, deren Energiebilanz gengend gro ist (mind. 30 kJ/mol) zur Regeneration von ATP benutzt.  ADP + Phosphat  (+Energie) --> ATP

Beispiele fr Vorgnge, die gengend Energie zur ATP-Regeneration liefern:

  • Atmungskette: Die Elektronen des Wasserstoffs werden auf Sauerstoff bertragen
  • Glukose-Abbau: Glykolyse z.B. die Oxidation von Glycerinaldehyd zu Glycerinsure
  • Fettabbau
  • Lichtreaktion der Photosynthese

 

Mechanismus der Energiekopplung bei Stoffwechselreaktionen:

ATP  wirkt als Coenzym/Cosubstrat.
Ein Substrat, das nicht energiereich genug ist, zu einem neuen Stoff weiter zu reagieren, wird durch Phosphorylierung angeregt, d.h. in einen hheren Energiezustand versetzt.
--> Das Substrat reagiert - von einem Enzym  katalysiert mit dem Cosubstrat ATP.
Dabei wird ATP gespalten und bertrgt seine Phosphatgruppe auf das Substrat. Das "phosphorylierte" Substratmolekl ist dann so energiereich geworden, dass es in einer Folgereaktion (von einem zweiten Enzym katalysiert) exergonisch weiterreagiert.

Beispiel: Die Phosphorylierung der Glukose bei der Strkesynthese:
Der Aufbau von Strke aus Glukosemoleklen ist eine endergonische Reaktion und luft nur unter stndiger Energiezufuhr ab. Durch Phosphorylierung werden die Glukose-Molekle so energiereich, dass ihre Verknpfung zu langen Polysaccharid-Ketten nun freiwillig , d.h. energetisch "bergab" abluft.

Schema: ATP als Phosphatgruppen-Donator

        Zusammenfassung: Energiehaushalt
  • Glukose ist der Rohstoff, der in allen Lebewesen fr den Energiestoffwechsel bentigt wird. (Speicherform: Strke (Pflanzen), Glykogen (Tiere)
  • Glukose wird von autotrophen Lebewesen selbst hergestellt, heterotrophe Lebewesen sind auf die Zufuhr von auen angewiesen.
  • Zur Energiegewinnung setzen die Organismen die Glukose entweder mit Sauerstoff in CO2 und Wasser um (Biologische Oxidation, Aerobe Dissimilation, Zellatmung, innere Atmung), oder ohne Sauerstoff (anaerobe Dissimilation, Grung). (Auch Pflanzen atmen bei Tag und Nacht!)
  • Die freiwerdende chemische Energie wird in allen Lebewesen im ATP/ADP-System gespeichert. ATP ist der universelle, transportable Kurzzeitspeicher fr Energie in den Zellen.
  • Durch Energiekopplung entsteht ATP bei exergonischen Reaktionen (z.B. bei biologischen Oxidationen) und zerfllt wieder in ADP und Phosphat bei Kopplung mit energiebedrftigen (endergonischen) Prozessen in den Zellen.


Aufgaben:

1)

2) Erlutern Sie an nebenstehendem Schema

a) die Bedeutung der grnen Pflanzen fr den Energiehaushalt in den kosystemen.

b) Die chemischen Grundstoffe werden in kosystemen stndig wiederverwertet. Fr die Energie gilt dies nicht. Begrndung!

3) Warum gibt es kein ATP-Doping durch Essen oder Spritzen von ATP vor Wettkmpfen?

4) Das Gehirn braucht tglich ca.100g Glukose zur Energieversorgung. Beim oxidativen Abbau der Glukose wird als Energieausbeute ca. 48% in Form von ATP gespeichert.
a) Wo bleibt die Restenergie, die beim Glukoseabbau frei wird?
b) Berechnen Sie, wie viel Gramm ATP pro Tag im Gehirn umgesetzt werden.
 (1 mol Glukose = 180g;1mol ATP = 500g; 1mol Glukose liefert in der aeroben Dissimilation 38mol ATP.)

5) Der Gesamtenergieumsatz eines ruhenden Menschen betrgt ca.10 000 kJ (ca. 2500 "Kalorien") pro Tag.
Das  Nervensystem bentigt davon bei nur 2% der Krpermasse 20% des Gesamtenergieumsatzes pro Tag!
    a) Berechnen Sie, wie viel Gramm ATP ein Mensch pro Tag umgesetzt und
    b) wie viel davon dem Nervensystem zukommt. (Gesamtenergieumsatz pro Tag: 10 000 kJ, davon werden 48% in Form von ATP gespeichert; Energiespeicherung pro 1mol ATP: ca. 30 kJ/mol; 1 mol ATP =500g.)

6)
Die Energieausbeute pro Mol Glukose betrgt bei Abbau mit Sauerstoff (Atmung): 38 mol ATP d.h. ca. 6.3 kJ pro g Glukose
Die Energieausbeute pro Mol Glukose betrgt bei Abbau ohne Sauerstoff (Grung) 2 mol ATP d.h. ca. 0,33 kJ pro g Glukose

Hefezellen knnen Glukose je nach Sauerstoffbedingungen "veratmen" oder "vergren". Das folgende Diagramm zeigt den Verlauf der Glukosekonzentration unter Atmungs- bzw. unter Grungsbedingungen. Vergleichen Sie den Verlauf der beiden Kurven A und B und ordnen Sie A und B begrndend der Atmung bzw. Grung zu.

Lsungsvorschlag

zu 1a): keine Strke, da keine Enzyme und keine Aktivierung der Glukose durch Phosphorylierung.
        b: keine Strke, da keine Enzyme
       
c: keine Strke, da keine Aktivierung der Glukose durch Phosphorylierung.
        d: Strkenachweis durch Blaufrbung mit Lugolscher Lsung
        e: keine Strke, da Enzym durch Kochen denaturiert sind.
        f: keine Strke, da keine Enzyme
       
g: Strkenachweis, falls alle Enzyme vorhanden sind.

zu 2a) Nur grne Pflanzen knnen Lichtenergie in Form von chemischer Energie speichern. Die Photosynthese liefert den Pflanzen selbst und allen heterotrophen Lebewesen die energiereichen organischen Molekle. Diese werden dann mit O2 (=Atmung) oder ohne O2 (=Grung) zwecks ATP-Gewinnung abgebaut. Das dabei entstehende CO2 ist sogar wieder Rohstoff der Photosynthese.

zu 2b) Nur ein Teil der chemischen Energie, die in den organischen Moleklen steckt kann in Form von ATP gespeichert werden. Der grte Teil geht als Wrmeenergie verloren.

zu 3)
- sehr kurze biologische Halbwertszeit
- durch Rckkopplung wrde die krpereigene ATP-Synthese gehemmt werden > nachfolgender ATP-Mangel

zu 4a) Wrmeenergie
zu 4b): 
100g Glukose entsprechen 100/180 = 5/9 = 0,56 mol Glukose. In der aeroben Dissimilation ergibt das 0,56 x 38= 21,28 mol ATP
21,28 x 500g = 10640Gramm = 10,64 kg

zu 5a) 48% von 10 000kJ sind 4800kJ, die als ATP gespeichert werden.
das sind 4800/30 = 160 mol ATP das entspricht 160 x 500g = 80.000g = 80 kg ATP!
zu 5b) 16
kg

zu 6) Der Glukoseverbrauch ist bei der Grung viel hher, da die Energieausbeute pro Glukosemolekl 19 mal geringer ist.> Die Kurve B entspricht der Grung, der Glukoseverbrauch ist pro Zeiteinheit grer d.h. der Glukosevorrat geht viel schneller zur Neige.

Proteine als Membranbausteine

wird im Moment berarbeitet

Quelle eines Groteils dieses Scripts: Scheffel-Gymnasium Lahr
Verbessere dieses Script weiter! und maile es an oberstufe@klassenarbeiten.de

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